Neuraminidase aus Schweinenieren Reinigung und Eigenschaften

Hans Tuppy, Peter Palese

Research output: Contribution to journalArticlepeer-review

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Abstract

Es wird die Darstellung eines hochaktiven Neuraminidasepräparates aus Schweinenieren beschrieben. Das Enzym ist in subzellulären Partikeln, die zwischen 1500 und 22000 x g sedimentieren, lokalisiert und kann aus diesen durch Behandlung mit n-Butanol zu ca. 60% in Lösung gebracht werden. Eine weitere Reinigung dieser Neuraminidase wurde durch Fällung mit Ammoniumsulfat und Chromatographie auf Biogel P-300 und Sulfoäthylcellulose erzielt. Ausgehend von der Partikelfraktion wurde ein mehr als l000fach angereichertes Enzympräparat erhalten. Die Aktivität der Neuraminidase wurde entweder nach Aminoff mit N-Acetyl-neuraminyl-lactose als Substrat oder einfacher durch Messung des aus einem künstlichen Substrat, α-Phenyl-N-acetyl-neuraminosid, freigesetzten Phenols bestimmt. Die MICHAELIS-Konstanten für die beiden Substrate waren 9 • 10-4 bzw. 1 bis 2 • 10-4m. Das Schweinenierenenzym zeigte ein scharfes pH-Optimum bei pH 4,7 und ein Stabilitätsmaximum zwischen pH 5 und 5,5. Ca2⊕ (10-3m), Jodacetamid (10-3m), N-äthyl-maleinimid (l • 10-2m) und Mersalyl (10-4m) zeigten keinen Effekt auf die Neuraminidase. Das Schweinenierenenzym wurde mit Neur-aminidasen anderen Ursprungs verglichen.

Original languageGerman
Pages (from-to)1169-1178
Number of pages10
JournalHoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie
Volume349
Issue number2
DOIs
StatePublished - 1968
Externally publishedYes

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